Значение Fe2+ и Fe3+ в организме

 

СОДЕРЖАНИЕ


1. Введение.

. Характеристика элемента. Его физические и химические свойства.

. Биологические свойства.

. Железо в составе гемоглобина человека.

. Железо в составе миоглобина человека.

. Депонированное железо.

. Внеклеточное железо.

. Заключение.

. Используемая литература.


Введение


Железо является незаменимым металлом, необходимым для жизнедеятельности организма. Оно входит в состав гемоглобина, миоглобина, а также различных ферментов; обратимо связывает кислород и участвует в ряде окислительно-восстановительных реакций; играет важнейшую роль в процессах кроветворения. Потребность в этом элементе возрастает в период роста ребенка, при беременности, потере крови во время менструаций, а также при ряде заболеваний, сопровождающихся малокровием. Дефицит железа в организме может возникать при низком его поступлении с пищей (недостаточном питании, при диете с недостаточным содержанием в ней мясных блюд и др.), при ряде патологических состояний (ахлоргидрия, хронический понос, нарушающий всасывание биологически активных веществ из кишечника, после гастроэктомии, кровопотери, в том числе желудочно-кишечные кровотечения, связанные прежде всего с язвенной болезнью и раком, послеоперационные кровотечения, паразитарные инфекции и др.).

Недостаточное содержание железа в организме - это, прежде всего низкий гемоглобин, который отвечает за доставку кислорода к органам и тканям. Длительное железное голодание влечет за собой быструю утомляемость, снижение иммунитета, задержку умственного и физического развития у детей. Недостаток железа в организме приводит к развитию железодефицитной анемии, сопровождающейся нарушением физического развития, общей слабостью, снижением работоспособности и другими симптомами. Малокровие же приводит к сбою работы многих органов, в том числе и половых (у мужчин при дефиците железа развивается импотенция). От недостатка железа особенно страдают женщины в период беременности, а это нередко приводит к рождению неполноценного как в физическом, так и умственном отношении потомства. Как видим, недуги организма, и прежде всего детского, при дефиците железа напоминают во многом болезни при йодной недостаточности.

Железо, содержащееся в плазме, является транспортной формой этого элемента, в связи с чем содержание его в этой жидкости подвержено суточным колебаниям - оно обычно снижается во второй половине дня. За это время железо поступая в различные органы и ткани, и прежде всего в гемоглобин, удовлетворяет их потребности в этом металле. Обмен железа в организме во многом зависит от нормального функционирования печени, поэтому определение его в сыворотке крови может быть использовано в качестве диагностического теста.

Железо, как уже говорилось поступает в организм с пищевыми продуктами. И поступает оно, разумеется, в первую очередь в желудок, а далее - в кишечник, откуда оно и всасывается в кровь, разносясь по всему организму, удовлетворяя потребности органов и тканей, особенно нуждающихся в этом элементе. Для хорошего всасывания железа необходимо наличие в желудке достаточного количества свободной соляной кислоты, которая растворяет металл до усвояемой организмом формы.

Вот почему препараты железа при секреторной недостаточности желудка назначают вместе с желудочным соком или разведенной соляной кислотой. Лучше всасываются и усваиваются организмом препараты двуосновного (закисного) железа, хуже - трехосновного (окисного). С этой целью больным назначают восстановители, в первую очередь аскорбиновую кислоту, которая способствует переходу трехосновного железа в двухосновное. Далее в процесс включаются белковые молекулы слизистых оболочек желудка и кишечника, образующие с железом комплексы, способствующие оптимальному всасыванию железа в просвет кровеносного русла.[1]


Характеристика элемента. Его физические и химические свойства


Желе?зо - элемент <#"justify">Биологические свойства железа


Общее содержание железа в организме человека составляет около 4,25 г. Из этого количества 57% находится в гемоглобине крови, 23% - в тканях и тканевых ферментах, а остальные 20% - депонированы в печени, селезенке, костном мозге и представляют собой «физиологический резерв» железа. Всасывание железа происходит преимущественно в 12-перстной кишке, но в условиях дефицита железа в организме может всасываться уже в желудке, из тонких кишок и даже из толстой кишки. Железо необходимо для жизни, для образования гемоглобина (красных кровяных телец), миоглобина (красный пигмент в мышцах) и некоторых ферментов. Два главных дефицита питательных веществ у женщин это дефицит железа и кальция. Железо выделяется с мочой (около 0,5 мг в сутки), а также потовыми железами (пот содержит 1-2 мг железа). Женщины ежемесячно теряют с менструальной кровью 10-40 мг железа. Лишь около 8% принимаемого человеком железа всасывается и, в конце концов, попадает в кровоток. Гемоглобин, содержащий основную часть железа, перерабатывается и используется повторно, при замене кровяных клеток каждые 120 дней. Медь, кобальт, марганец и витамин С необходимы для усвоения железа. Железо необходимо для правильного метаболизма витаминов группы В. Железо способствует росту, увеличивает сопротивляемость заболеваниям, предупреждает усталость. Наиболее богаты железом сушеные белые грибы, печень и почки скота, персики, абрикосы, рожь, зелень петрушки, картофель, репчатый лук, тыква, свекла, яблоки, айва, груши, фасоль, чечевица, горох, толокно, куриное яйцо. Потребность человека в железе на 1 кг веса следующая: дети - 0,6 мг, взрослые - 0,2 мг, беременные женщины - 0,3 мг железа в сутки. У женщин потребность несколько выше, чем у мужчин. Как правило, железа, поступающего с пищей, вполне достаточно, но в некоторых специальных случаях (анемия, а также при донорстве крови) необходимо применять железосодержащие препараты и пищевые добавки. Избыточная доза железа (200 мг и выше) может оказывать токсическое действие. Передозировка железа угнетает антиоксидатную систему организма, поэтому употреблять препараты железа здоровым людям не рекомендуется.[3]


Железо в составе гемоглобина человека


В организме человека железо встречается в виде двух катионов: Fe2+ и Fe3+. Оно в основном входит в состав гемоглобина, содержащегося в эритроцитах (80% от количества). Таким образом, общее содержание железа определяется главным образом объёмом крови.

Гемоглобин (Hb) (от гемо... и лат. globus - шар), красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организме выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках - эритроцитах, составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса гемоглобина, включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазме - до 3000000. По химической природе гемоглобин - сложный белок - хромопротеид, состоящий из белка глобина и железопорфирина - гема. У высших животных и человека гемоглобин состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (?-цепи), два других - по 146 остатков (? -цепи).

Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные "гидрофобные карманы", в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в ? -цепи и на 92-м месте в ? -цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или др. группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и др. нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (? ?) и частично ? - и ? -мономеров. Пространственная структура молекулы гемоглобина изучена методом рентгеноструктурного анализа (М. Перуц, 1959).Последовательность расположения аминокислот в ? - и ? -цепях гемоглобина ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле гемоглобина все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярах лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., гемоглобин соединяется с O2 (процесс оксигенации), превращаясь в оксигенированный гемоглобин- оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (ок. 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на гемоглобин и O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5-20 мм рт. cm.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к гемоглобину и диссоциация оксигемоглобина на гемоглобин и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы гемоглобина, а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.

Изменяются при реакции с O2 и другие свойства гемоглобина: оксигенированный гемоглобин - в 70 раз более сильная кислота, чем гемоглобин. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у гемоглобина - один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного гемоглобина - два максимума при 578 и 540 ммк. Гемоглобин способен непосредственно присоединять CO2 (в результате реакции CO2 с NH2-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин - соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на гемоглобин и CO2.

Количество гемоглобина в крови человека - в среднем 13-16 г% (или 78%-96% по Сали); у женщин гемоглобин несколько меньше, чем у мужчин. Свойства гемоглобина меняются в онтогенезе. Поэтому различают гемоглобин эмбриональный, гемоглобинплода (foetus) - HbF, гемоглобин взрослых (adult) - HbA. Сродство к кислороду у гемоглобина плода выше, чем у гемоглобина взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества гемоглобина в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество гемоглобина определяют специальными приборами - гемометрами.

Свойства гемоглобина могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные гемоглобина не способны переносить кислород. Гемоглобин различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Гемоглобин, освобождающийся при разрушении эритроцитов, - источник образования жёлчных пигментов.

В мышечной ткани содержится мышечный гемоглобин - миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам гемоглобина (мономерам). Аналоги гемоглобина обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).[4]


Железо в составе миоглобина человека


Миоглобин (от греч. mys, myos- мышца и лат. globus-шар), белок <#"14" src="doc_zip1.jpg" />дезоксимиоглобин + О2 для миоглобина из разных организмов <#"justify">Депонированное железо


Кроме того, в организме существует депонированное (запасное) железо. железо клетки находится главным образом в митохондриях.

Наиболее изученными и важными для организма ферментами являются цитохромы, каталаза и пероксидаза. Цитохромы представляют собой липидные комплексы гемопротеинов и прочно связаны с мембраной митохондрии. Однако, цитохромы в5 и Р450 находятся в эндоплазматическом ретикулюме, а микросомы содержат НАДН- цитохром С - редуктазу. Существует мнение, что митохондриальное дыхание необходимо для процессов дифференцировки тканей, а внемитохондриальное играет важную роль в процессах роста и дыхания клетки. Основной биологической ролью большинства цитохромов является участие в переносе электронов, лежащих в основе процессов терминального окисления в тканях. Цитохромоксидаза является конечным ферментом митохондриального транспорта электронов -электронотранспортнойцепочки, ответственным за образование АТФ при окислительном фосфолировании в митохондриях. Показана тесная зависимость между содержанием этого фермента в тканях и утилизацией имикислорода. Каталаза, как и цитохромоксидаза, состоит из единственной полипептидной цепочки, соединенной с гем-группой. Она является одним из важнейших ферментов, предохраняющих эритроциты от окислительного гемолиза. Каталаза выполняет двойную функцию в зависимости от концентрации перекиси водорода в клетке. При высокой концентрации перекиси водорода фермент катализирует реакцию ее разложения, а при низкой - и в присутствии донора водорода (метанол, этанол и др.) становится преобладающей пероксидазная активность каталазы. Пероксидаза содержится преимущественно в лейкоцитах и слизистой тонкого кишечника у человека. Она также обладает защитной ролью, предохраняя клетки от их разрушения перекисными соединениями. Миелопероксидаза- железосодержащий геминовый фермент, находящийся в азурофильных гранулах нейтрофильных лейкоцитов и освобождается в фагоцитирующие вакуолив течение лизиса гранул. Активированное этим ферментом разрушение белка клеточной стенки бактерий является смертельным для микроорганизма, а активированное им йодинирование частиц относится к бактерицидной функции лейкоцитов. К железосодержащим относятся и флавопротеиновые ферменты, в которых железо не включено в геминовую группу и необходимо только для реакций переноса. Наиболее изученной является сукцинатдегидрогеназа, которая наиболее активна в цикле трикарбоновых кислот. Митохондриальныемембраны свободно проницаемы для субстрата фермента.Негеминовое железо, локализующееся главнымобразом в митохондриях клетки, играет существенную роль в дыханииклетки, участвуя в окислительном фосфолировании и транспортеэлектронов при терминальном окислении, в цикле трикарбоновых кислот. Ферритин и гемосидерин - запасные соединения железа в клетке, находящиеся главным образом в ретикулоэндотелиальной системе печени, селезенки и костного мозга. Приблизительно одна треть резервного железа организма человека, преимущественно в виде ферритина, падает на долю печени. Запасы железа могут быть при необходимости мобилизованы для нужд организма и предохраняют его от токсичного действия свободно циркулирующего железа. Известно, что гепатоциты и купферовские клетки печени участвуют в создании резервного железа, причем в нормальной печени большая часть пегом и нового железа обнаружена в гепатоцитах в виде ферритина. При парентеральном введении железа как гепатоциты, так и кунферовские клетки печени аккумулируют большое количество дополнительного ферритина, хотя последние имеют тенденцию запасать относительно больше излишнего негеминового железа в виде гемосидерина. Ядро ферритина состоит из мицелл железо-фосфатного комплекса, имеющих кристаллическую структуру. Захват и освобождение железа осуществляется через белковые каналы путем свободного пассажа, а его отложение и мобилизация происходят на поверхности микрокристаллов. Стимуляция синтеза ферритина железом является хорошо установленным фактом. Как известно, печень является основным компонентом ретикулоэндотелиальной системы. В конце жизнедеятельности эритроциты фагоцитируются макрофагами этой системы, а освобождающееся железо или оседает в печени в виде ферритина (гемосидерина), или возвращается в плазму крови и захватывается в паренхиматозных клетках печени и мышц, а также в макрофагах ретикулоэндотелиальной системы печени, селезенки и костного мозга. Гемосидерин является вторым запасным соединением железа в клетке и содержит значительно больше железа, чем ферритин. В отличие от ферритина он нерастворим в воде. Существует достаточно аргументированное предположение, что преобразование ферритина в гемосидерин происходит путем постепенного перенасыщения ферритиновой молекулы железом с последующим ее разрушением и образованием зрелого гемосидерина. Внимание исследователей в последнее время привлекает циркулирующий в крови ферритин. Вероятно, он происходит из клеток ретикулоэндотелиальной системы. Имеются предположения, что сывороточный ферритин является отражением активной секреции ферритина из печеночных клеток, возможно из связанных полисом. Таким образом, его присутствие в сыворотке в небольшом количестве не является результатом разрушения клеток печени. Не только его происхождение, но и биологическая роль в организме человека до настоящего времени изучены недостаточно. Не вызывает сомнений точно установленный факт концентрация сывороточного ферритина отражает состояние запасного фонда железа в организме человека. Отметим, что хорошая зависимость отмечена между уровнем сывороточного ферритина и мобилизуемыми запасами железа в организме человека, изученных с помощью количественных кровопусканий, а также между ферритином и концентрацией негеминового железа в тканях печени, полученных с помощью биопсии у людей. Средняя концентрация его в сыворотке крови у мужчин выше, чем у женщин, с колебаниями от 12 до 300 мкг/л.[6]

железо эритроцит кровь плазма

Внеклеточное железо


Во внеклеточных жидкостях железо находится в связанном состоянии - в виде железо - белковых комплексов. Концентрация его в плазме широко варьирует у здорового человека, составляет 10,8 - 28,8 мкмоль/л. с достаточно большими суточными колебаниями, достигающими 7,2 мкмоль/л. Общее содержание железа во всем объеме циркулирующей плазмы у взрослого человека составляет 3 - 4 мг. Уровень железа в плазме крови зависит от ряда факторов: взаимоотношения процессов разрушения и образования эритроцитов, состояния запасного фонда железа в желудочно-кишечном тракте. Однако наиболее важной причиной, определяющей уровень плазменного железа, является взаимодействие процессов синтеза и распада эритроцитов. Железо-связывающий белок трансферрин, открытый шведскими учеными, содержится в небольшом количестве в плазме крови. Синтезируется трансферрин преимущественно в паренхиматозных клетках печени. Функции трансферрина в организме представляют значительный интерес. Он не только переносит железо в различные ткани и органы, но и «узнает» синтезирующие гемоглобин ретикулоциты и, возможно другие нуждающиеся в железе клетки. Трансферрин отдает железо им только в том случае, если клетки имеют специфические рецепторы, связывающие железо. Таким образом, этот железо-связывающий белок функционирует как транспортное средство для железа, обмен которого в организме человека зависит как от общего поступления железа в плазму крови, так и от его количества, захваченного различными тканями соответственно количеству в них специфических рецепторов для железа. Кроме того трансферрин обладает защитной функцией - предохраняет ткани организма от токсического действия железа. Анализируя биологическую роль трансферрина в организме, следует упомянуть о результатах экспериментальных исследований, свидетельствующих о способности этого белка регулировать транспорт железа из лабильных его запасов в эпителии клеток желудочно-кишечного тракта в плазму крови. Из плазмы железо захватывается преимущественно костным мозгом для синтеза гемоглобина и эритроцитов, в меньшей степени - клетками ретикулоэндотелиальной системы и откладывается в виде запасного железа, некоторое количество его поступает в неэритропоэтические ткани и используется для образования миоглобина и ферментов тканевого дыхания (цитохромы, каталаза и т.д.). Все эти процессы являются сложными и до конца не изученными. Железо-связывающий белок лактоферрин обнаружен во многих биологических жидкостях: молоке, слезах, желчи, синовиальной жидкости, панкреатическом соке и секрете тонкого кишечника. Кроме того, он находится в специфических вторичных гранулах нейтрофильных лейкоцитов, образуясь в клетках миелоидного ряда со стадии промиелоцита. Подобно трансферрину, лактоферрин способен связывать 2 атома железа специфическими пространствами. Он состоит из одной полипептидной цепочки, молекулярный вес приблизительно равен 80000. В физиологических условиях этот железо-связывающий белок насыщен железом до 20%в ничтожных количествах он содержится в плазме крови, освобождаясь в нее из нейтрофильных лейкоцитов. Несмотря на схожесть лактоферрина и трансферрина, эти железо-связывающие белки отличаются друг от друга по антигенным свойствам, составу аминокислот, белков и углеводов. В настоящее время известны следующие функции этого белка: бактериостатическая, участие в иммунных процессах и абсорбции железа в желудочно-кишечном тракте. Свободный от железа лактоферрин - аполактоферрин обладает бактериостатическими свойствами, которые теряются при насыщении его железом. Аполактоферрин тормозит invitro рост бактерий и грибов, и возможно, играет роль во внутриклеточной гибели микроорганизмов. При низкой концентрации лактоферрина в нейтрофильных лейкоцитах может уменьшаться их бактерицидная активность. Железосерные ферменты - это еще один важный класс железосодержащих ферментов, участвующих в переносе электронов в клетках животных, растений и бактерий. Железосерные ферменты не содержат гемогрупп, они характеризуются тем, что в их молекулах присутствует равное число атомов железа и серы, которые находятся в особой лабильной форме, расщепляющейся под действием кислот. К железо-серным ферментам относится, например, ферредоксин хлоропластов, осуществляющий перенос электронов от возбужденного светом хлорофилла на разнообразные акцепторы электронов.[7]



Заключение


Итак, являясь структурным компонентом гема, гемовое железо необходимо для синтеза ключевого белка эритроцитов - гемоглобина, осуществляющего транспорт кислорода, углекислоты и протонов. Последнее предопределяет участие гемоглобина в поддержании буферной емкости крови. Гем является структурным компонентом ферментов детоксикации - цитохрома Р-450 и антиоксидантной защиты - каталазы и миелопероксидазы. Входит в структуру митохондриальных цитохромов, участвующих в утилизации кислорода и синтезе АТФ. Является обязательным и незаменимым компонентом различных белков. Негемовое железо входит в состав трансферрина (транспорт железа), ферритина и гемосидерина (депонирование железа), дегидрогеназы, а также белков цикла Кребса. За счет синтеза клеток белой крови поддерживает высокий уровень иммунной резистентности организма (обеспечивает защиту организма от инфекции). Принимает участие в работе мышц: гемовое железо входит в состав миоглобина, поэтому участвует в транспорте кислорода и депонировании железа в мышечной ткани.

Таким образом, мы убедились в том, что железо является незаменимым металлом, необходимым для жизнедеятельности организма.


Литература


1.В. Д. Казьмин.

2.<http://chem100.ru/>.

3.www.calorizator.ru <http://www.calorizator.ru>.

4.Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.

.<http://www.xumuk.ru/>.

.Ленинджер А. «Основы биохимии»,М., 1985.

.Петров В.Н. «Физиология и патология обмена железа »,Л., 1982.Кассирский И.А. «Клиническая гематология », М., 1970.


СОДЕРЖАНИЕ 1. Введение. . Характеристика элемента. Его физические и химические свойства. . Биологические свойства. . Железо в составе гемоглобин

Больше работ по теме:

КОНТАКТНЫЙ EMAIL: [email protected]

Скачать реферат © 2018 | Пользовательское соглашение

Скачать      Реферат

ПРОФЕССИОНАЛЬНАЯ ПОМОЩЬ СТУДЕНТАМ