Коньольная служба сообразно биохимии.

Содержание

1. Пути перевоплощения аминокислот в печени 3
2. Гликогенные и кетогенные аминокислоты 6
3. Напишите и назовите структурные формулы пуриновых и пиримидиновых оснований, входящих в состав ДНК 9
4. Гормональная регуляция размена углеводов и липидов(инсулин, адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды, устройство деяния, точки прибавления) 10
5. Сосание чрез кожу, легкие. Проникание чрез гематоэнцефалитический и плацентарный барьеры 14
6. Как меняется(НСО3-)плазмы крови и рН мочи при метаболическом ацидозе и алкалозе?Напишите уравнения хим реакций, иллюстрирующих ваш протест. В каких вариантах развертывается метаболический ацидоз и алкалоз?Каковой устройство компенсации при метаболическом ацидозе и алкалозе ? 19
Перечень литературы 22

Выдержка

Пути перевоплощения аминокислот в печени

Степень аминокислот в плазме крови регулируется печенкой. Лишниие аминокислоты расщепляются, аммиак связывается в цикле мочевины с. 184), мочевина переносится в почки. Углеродный скелет аминокислот врубается в промежный метаболизм как родник для синтеза глюкозы(глюконеогенез)либо как родник энергии. Не считая такого, в печени исполняется синтез и деление почти всех белков плазмы крови.
Цикл мочевины.
Деградация аминокислот проистекает в большей степени в печени. При этом конкретно либо непрямо высвобождается аммиак. Значимые численности аммиака образуются при распаде пуринов и пиримидинов.
Аммиак(на схеме вверху слева), базу средней силы, является клеточным ядом. При больших концентрациях он повреждает основным образом нервозные клеточки. Потому аммиак обязан скоро инактивироваться и выводиться из организма. В организме человека это исполняется до этого только за счет образования мочевины(на схеме в середине слева), дробь NH3 выводится конкретно очками(см. рис. 1).
У различных видов позвоночных инактивация и выведение аммиака изготавливаются разными методами. Живущие в воде животные выделяют аммиак конкретно в воду; к примеру, у рыб он выводится чрез жабры(аммониотелические организмы). Наземные позвоночные, в том числе человек, выделяют только маленькое численность аммиака, а главная его дробь преобразуется в мочевину(уреотелические организмы). Птицы и рептилии, против, образуют мочевую кислоту, которая в связи с экономией воды выделяется в большей степени в жестком облике(урикотелические организмы).
Мочевина является диамидом угольной кислоты. В антагонистичность аммиаку это нейтральное и нетоксичное слияние. При необходимости маленькая молекула мочевины может проскочить чрез мембраны. Сообразно данной фактору, а еще в следствии её неплохой растворимости в воде мочевина просто переносится кровью и выводится с мочой.
Мочевина появляется в итоге повторяющейся последовательности реакций, протекающих в печени. Пара атома азота хватаются из вольного аммиака и за счет дезаминирования аспартата, карбонильная группа из гидрокарбоната. На первой стадии, реакция [1], из гидрокарбоната(НСО3-)и аммиака с потреблением 2 молекул АТФ появляется карбамоилфосфат. Как ангидрид это слияние владеет высочайшим реакционным потенциалом. На последующей стадии, реакция [2], карбамоильный огарок переносится на орнитин с образованием цитруллина. 2-ая аминогруппа молекулы мочевины поставляется за счет реакции аспартата(на схеме внизу справа)с цитруллином [3]. Для данной реакции снова нужна энергия в форме АТФ, который при этом расщепляется на АМФ и дифосфат. Для снабжения необратимости реакции дифосфат гидролизуется вполне(не показано). Отделение фумарата от аргининосукцината приводит к аргинину [4], из которого в итоге гидролиза появляется изомочевина [5], сходу же перевоплащающаяся в итоге перегруппировки в мочевину. Остающийся орнитин снова врубается в цикл мочевины.
Фумарат, образующийся в цикле мочевины, может в итоге 2-ух стадий цитратного цикла [6, 7] чрез малат перебегать в оксалоацетат, который за счет трансаминирования [9] дальше прекращается в аспартат. Крайний еще снова вовлекается в цикл мочевины.
Синтез мочевины просит огромных издержек энергии. Нужная энергия поставляется за счет расщепления 4 высокоэнергетических связей: 2-ух при синтезе карбамоилфосфата и 2-ух(!)при образовании аргининосукцината(АТФ ’ АМФ PPi, РРi ’ 2Pi).
Цикл мочевины протекает только в печени. Он поделен на 2 компартмента, митохондрии и цитоплазму. Изучение чрез мембрану промежных соединений цитруллина и орнитина может быть лишь с поддержкой переносчиков. Обе аминокислоты небелкового происхождения.
Прыть синтеза мочевины определяется первой реакцией цикла [1]. Карбамоилфосфатсинтаза деятельна лишь в пребывании N-ацетилглутамата. Положение размена веществ(степень аргинина, энергоснабжение)шибко зависит от сосредоточении этого аллостерического эффектора.



2. Гликогенные и кетогенные аминокислоты

Ежели аминогруппа аминокислот подлежит удалению из организма, то безазотистый огарок аминокислот(углеводородный скелет аминокислот)вливается в общие метаболические пути и употребляется для различных целей. Для различных аминокислот реакции водящие их в общие метаболические пути различные сообразно числу промежных шагов. Для одних аминокислот это элементарно реакция дезаминирования(прямого либо непрямого)то для остальных это многоэтапные процессы. Некие образцы такового перевоплощения аминокислот будут приведены ниже.
Аминокислоты в зависимости от такого имеют все шансы либо не имеют все шансы ли их углеводородные скелеты преобразовываться в глюкозу: классифицируются на гликогенные и кетогенные. Гликогенными именуют те аминокислоты, углеводородные остовы которых преобразуются в пируват либо 4 либо пятиуглеродные промежные метаболиты цикла Кребса. Все эти соединения - сустраты глюконеогенеза и употребляется для синтеза глюкозы в случае понижения её уровня в крови. Они имеют все шансы существовать еще превращены в гликоген либо жирные кислоты как вспомогательные питательные вещества. Кетогенные аминокислоты преобразуются ацетил-КoA, либо ацетоацет. Ни ацетилКоА ни ацетоацетат не имеют все шансы напрямик преобразовываться в оксалоацетат - главный субстрат глюконеогенеза, они поступают в цикл Кребса и окисляются, высвобождая СО2. Они являются неплохими источниками энергии либо употребляются для синтеза кетоновых тел либо жирных кислот Они не огут существовать применены для синтеза глюкозы.
Аланин, цистеин, глицин, серин и треонин преобразуются в пируват. Особенное пространство в глюконеогенезе отводится аланину(аланиновый печеночно-мышечный цикл). Аланиновая трансаминаза в печени напрямик превращает аланин в пируват, который употребляется для синтеза глюкозы в период голодания. Данная глюкоза может действовать в мускулы, окисляться по пирувата, который преобразуется в аланин и кровью доставляется в печень. К этому аланину может приобщаться аланин мымышечных белков, какие гидролизуются в мышцах при голодании.
Серин еще напрямик дезаминируется в пируват сериндегидратазой. У глицина путь к пирувату наиболее долгий. Он сначала преобразуется в сернин с ролью тетрагидрофолата.
Оксалоацетат 4 углеродный метаболит цикла Кребса появляется из аспартата методом переаминирования(АСТ)и аспарагина, просто превращающегося в аспартат методом отщепления аминогруппы радикала аспарагиназой. Аспартат может преобразовываться в фумарат в цикле мочевинообразования, а в цикле Кребса его углероды снова вступают в оксалоацетат. 2-ой четырехуглеродный субстрат - сукцинил-КоА появляется из изолейцина, валина, и метионина, какие. В собственных маршрутах метаболизма преобразуются в пропионил-КоА как и жирные кислоты с нечетеым числом углеродных атомом при b-окислении.
Пропионил-КоА карбоксилируется в метилкалонил-КoA, потом рацемаза сформирует L-изомер, нужный для следующей реакции, и, в конце концов, метилмалонил-КоА мутаза, катализируя внутримолекулярную перегруппировку: разветвленной цепи метилмалонил-КоА преобразует её в линейную цепь сукцинил-КoA. При этом карбоксильная группа, которая связана эфирной связью с тиолом коэнзима A, сдвигается, обмениваясь местами с водородом, на смежный углеродный атом.
±-Кетоглутарат пятиуглеродный продукт цикла Кребса, появляется из глутаминовой кислоты(методом трансаминирования)и аминокислот, какие преобразуются в глутамат(глутамин, пролин, аргинин и др).

Литература

Перечень литературы

1. Кольман Я. , Рем К. -Г. Приятная биохимия. Изд-во «Мир», 2004. 469с.
2. Филиппович Ю. Б. Базы биохимии. М. : изд-во «Агар», 1999 512с.
3. Данилов Р. К. , Боровая Т. Г. Общественная и мед эмбриология. СПб. :СпецЛит, 2003. 231 с.
4. Морфология последа человека. Должиков А. А. , Заболотная С. В. [Электрический ресурс http://www. alexmorph. narod. ru/embryol/placenta. htm]

Больше работ по теме: