Дисциплина, изучающая структуру, характеристики и устройство деяния ферментов, именуется энзимологии, либо ферментологии.
Принятые обозначения в энзимологии:
Е - комплемент, энзим(\"еnzyme")-биокатализатор;
S - субстрат - хим слияние, которое преобразуется ферментом;
Р - продукт реакции, образовавшийся в итоге ферментативной реакции
Смысл ферментов: участвуют в реакциях синтеза, распада веществ, всасывания, переваривания, освобождение энергии, обеспечивают координацию биохимических реакций, и метаболизма в целом. Повреждение синтеза, либо энергичности ферментов приводит к нарушению метаболизма и происхождения заболеваний [4].
Ферменты распределяются сообразно субклеточным структурам поэтому их функциям. А конкретно:
• в ядре держатся ферменты метаболизма нуклеиновых кислот;
• во внутренней мембране митохондрий - ферменты дыхательной цепи;
• в внеклеточного биомембран - мембранозависимых ферменты транслоказы, переносящих чрез мембрану ионы Na , К , глюкозу, аминокислоты и др. . ;
• в цитоплазме - ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот;
• в лизосомах - гидролазы.
В главном ферменты имеют белковую природу, за исключением м-РНК, которая также владеет ферментативной энергичностью(подтверждена работами Томаса Чека)[2].
Подтверждения белковой природы:
• утрата энергичности при кипячении, деяния В / С и R-лучей, УЗ, кислот, щелочей, томных металлов;
• различение в форме кристаллов;
• фотогидролиз по аминокислот;
• выпадение высаливания без утраты каталитических параметров;
• высочайшая молекулярная толпа, амфотерность, дееспособность к электрофореза;
• ненастоящий синтез рибонуклеазы в 1969 году
Конструкция ферментов [5].
Ферменты являются обыкновенные и трудные. Обыкновенные ферменты состоят лишь из аминокислот(К примеру, гидролазы). Трудные ферменты - из белкового компонента(апофермента)и небелкового(кофактора). Кофактор может существовать неорганической(сплавы)и органической природы.
Крайний в зависимости от ступени связи с апоферментом именуется простетической группой(крепко связан с апоферментом)либо коферментом(слабо связан с апоферментом).
Изоферменты.
Практически все ферменты есть в нескольких формах. Изоферменты - это семейство ферментов, какие различаются сообразно строению и физико-химическими качествами, однако катализируют одну реакцию. К примеру, лактатдегидрогеназа(ЛДГ)катализирует взаимопревращения лактата и пирувата [5].
Комплемент ЛДГ охватывает 4 субъединицы 2х-типов: субъединица Н выделена из сердечной мускулы(От Heart - сердечко), субъединица М - с склетних мускул(Musculus - мускула). Субъединицы имеют собственный генетический локус в различных органах. Соединения субъединиц проистекает в разных отношениях, потому выделяют последующие фракции ЛДГ:
ЛДГ1: ЛДГ2: ЛДГ3: ЛДГ4: ЛДГ5:
(Н4)( Н3М)( Н2М2)( нм3)( М4)
ЛДГ1 синтезируется в сердечной мышце и мозга, ЛДГ5 - в склетних мышцах и печени.
Остальные фракции - в остальных органах. Гиперферментемии свидетельствует о поражении клеток, потому поднятие энергичности ЛДГ1 в крови наблюдается при поражении сердечной мускулы(инфаркт миокарда), а энергичности ЛДГ5 - при гепатитах и поражения скелетных мускул. То имеется определение энергичности изоферментов дозволяет обнаружить локализацию патологического процесса.
Литература
1. Березов Т. Т. , Коровкин Б. Ф. Био химия. Под ред. Дебова С. С. - М. , «Медицина», 2010. – 587 с.
2. Николаев А. Я. Биохимия. - М. , «Верховная школа», 2009. – 478 с.
3. Строев Е. А. Био химия. - М. , «Верховная школа», 2007. – 378 с.
4. Теппермен Дж. , Теппермен Х. Физиология размена веществ и эндокринной системы. - М. , «Мир», 2009. – 475 с.
5. Ткачук В. А. Вступление в молекулярную эндокринологию. - М. , 2007. – 459 с.
6. Уайт А. , Хендлер Ф. , Смит Э и др. Базы биохимии. / В 3–х томах. М. , «Мир», 2007.
1 Ферменты и их строение
Наука, изучающая структуру, свойства и механизм действия ферментов, называется энзимологии, или ферментологии.
Принятые обозначе